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Tolerase G: Prolil-oligopeptidasa

Tolerase G es un preparado enzimático de a partir de Aspergillus niger del que se obtiene prolil-oligopeptidasa.

Tolerase G es la única enzima capaz de dividir y descomponer las duras moléculas que forman el gluten. Esta enzima está especialmente diseñada y estudiada científicamente en los casos de sensibilidad al gluten, que no se considera ni una alergia, ni una celiaquía hereditaria, ni una intolerancia. Es otro problema que lamentablemente va en aumento y que representa ya el 13 % en algunos países y el 10% en España. Esta enzima resiste el pH bajo del estómago y la digestión por pepsina.

Tolerase® G, una endopeptidasa específica de prolina o Propil-oligopeptidasa, que ayuda a la digestión del gluten de forma efectiva y segura. Esta enzima es extraída de una cepa de Aspergillus Niger y se conoce por el nombre de AN-PEP (Aspergillus niger-prolyl endopeptidase)1.

Tolerase® G se activa en el estómago en condiciones de pH bajo (entre 3,5 y 5,5) y es resistente a la digestión por parte de enzimas pepsinas. Esto hace que sea ideal para ejercer su función en el estómago, convirtiéndola en una potencial enzima digestiva1.

Ventajas 1,6-8

La Tolerase G Propil-oligopeptidasa, es una enzima excepcionalmente eficaz para la digestión del gluten en el estómago. Está científicamente probada para digerir diferentes epítopos de gluten ricos en prolina. Es una enzima estable y está activa en condiciones estomacales a un pH bajo, también es resistente a la pepsina. Por otro lado, presenta una seguridad confirmada en estudios de toxicidad de regulación y demostrada en ensayos clínicos. Esta enzima tiene forma microgranulada con excelentes propiedades de manejo y está fabricada en Europa.

Eficacia 1,7,8

Tras siete años de investigación y trabajo, se ha demostrado que Tolerase G digiere el gluten de forma eficaz. Esta enzima degrada, específicamente, las regiones inmunogénicas dentro de las proteínas del gluten. Las células T del sistema inmunológico del cuerpo, sensibles al gluten, dejan de reaccionar al mismo después de la degradación con Tolerase G y se mantienen estables y activas en condiciones gástricas. Otras enzimas que afirman digerir el gluten y que se utilizan actualmente en los suplementos dietéticos son mucho menos activas.

Seguridad 1

Tolerase G es segura para toda la población, ya que se ha comprobado con estudios de toxicidad y ensayos clínicos.

Eficacia para degradar el gluten en el estómago y el duodeno 1

Se evalúo la actividad que ejerce la enzima Tolerase® G sobre el epítopo Glia-α3 en comparación con un placebo y se observó que lo degradaba significativamente en el estómago y duodeno de voluntarios sanos.

Efectos Tolerase G Figura 2
Figura 1: Actividad de Tolerase G en voluntarios sanos

Comparación con otras enzimas comercializadas 1

Se ha comprobado que las enzimas digestivas del gluten, que se comercializan, no son tan efectivas como Tolerase G. Para ello se realizó un estudio in vitro con diferentes productos y se midió la actividad digestiva de cada uno de ellos. Tolerase G fue la enzima que mejor resultados dio.

Comparación de diferentes enzimas digestivas de gluten
Figura 2: Comparación de diferentes enzimas digestivas de gluten

Referencias

  1. Tolerase G. (S. f.). DSM. Recuperado a 8 de marzo de 2023 https://www.dsm.com/content/dam/dsm/foodandbeverages/en_US/documents/hnh/tolerase_g_leaflet.pdf 
  2. Hausch, F., Shan, L., Santiago, N. A., Gray, G. M. y Khosla, C. (2002). Intestinal digestive resistance of immunodominant gliadin peptides.  American journal of physiology, 283(4), pp. G996-G1003. DOI: 10.1152/ajpgi.00136.2002.
  3. Bold, J. y  Rostami, K. (2011). Gluten tolerance; potential challenges in treatment strategies.  Gastroenterology and hepatology from bed to bench, 4(2), pp. 53-57. Recuperado a 8 de marzo de 2023 https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/24834157/
  4. Hopman, E. G. D.,  le Cessie, S.,  von Blomberg, B. M. E. y  Mearin, M. L. (2006). Nutritional management of the gluten-free diet in young people with celiac disease in The Netherlands. Journal of Pediatric Gastroenterology and Nutrition, 43(1), pp. 102-108. DOI: 10.1097/01.mpg.0000228102.89454.eb
  5. Stepniak, D. et al. (2006). Highly efficient gluten degradation with a newly identified prolyl endoprotease: implications for celiac disease. American journal of physiology, 291(4), pp. G621-629. DOI: 10.1152/ajpgi.00034.2006
  6. Mitea, C. et al. (2008). Efficient degradation of gluten by a prolyl endoprotease in a gastrointestinal model: implications for coeliac disease. Gut, 57(1), pp. 25-32. DOI: 10.1136/gut.2006.111609
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